尽管对化学反应的数学研究已经进行了一个多世纪，但直到最近，速率方程数字集成的计算工具才广泛使用。在这种情况下，“必要性是所有发明的母亲”的古老格言是正确的。在这里，您将找到对非平凡反应系统的经典分析，并了解简化的解决方案如何与“真实”的解决方案进行比较。
懒分子
这以前的博客文章引入了激活能量的概念。这是分子必须“影响”才能反应的所需能量。对于大量的重要反应，这种能量很高。事实证明，一些分子只是懒惰而满足于目前的形式。这不一定是一件坏事 - 例如，以牛为例。
像任何有机物一样，包括人类在内的牛本质上是热力学不稳定的。除了水含量外，它们主要由碳氢化合物组成，通常是氧化和硝化的。这是一种潜在的燃烧混合物，将像二氧化碳，氮和水一样稳定。这热力学将表明这是一种更具活力的形式。幸运的是，动力学它们的分解反应都非常慢 - 分子根本缺乏分解所需的激活能。
现在考虑将牛排留在热烤架上。如果这样做，您会发现当激活能量大量存在时会发生什么；首先，肉会炭化，最终，您将留下一堆灰分（矿物，无机成分的肉）。这将我们带到了我的下一个观点：我们人类如何通过吃一块（正确煮熟的）肉来获得能量？答案是通过催化。
催化剂和酶
一个催化剂是一种以某种方式拉出和扭曲分子的物质，以使其可以根据不同的，能量较低的途径反应。这样做的影响是，在低得多的温度下，反应可以突然以明显的速度进行。催化无处不在 - 所有工业化学产品中约有95％在其一生中至少经历了一个催化步骤。乐动体育app无法登录
一组重要的催化剂，在非常适度的温度下进行了数百万年的优化，是酶。酶是大分子（通常由数千个原子组成），使生物系统能够执行维持生命所需的化学反应。咀嚼一块面包一会儿，它会变甜 - 这是由于淀粉酶这是人类唾液中存在的一种酶，可以将淀粉变成糖，以便于消化。
胃
回到我们的牛排示例，事实证明，如果不是酶，肉本身将是非常艰难，不可能的，难以消化的。甚至在牛肉击中我们的盘子之前，屠夫也会将肉悬挂数周，以使一些天然存在的酶开始蛋白质降解的过程，从而使肉类嫩化并增强其整体风味。再进一步，在我们的消化道中，负责蛋白质降解的酶称为胃。胃蛋白酶实际上是第一个被发现的酶，所以我觉得这是此博客条目的恰当例子。让我们仔细研究胃蛋白酶的工作原理。
在第一步，基板s（在这种情况下，牛肉蛋白）必须与酶相连e。
E + S→ES
该底物 - 酶复合物es也可以根据以下方式再次分离到底物和酶。
ES→E + S
这两种反应通常以一种可逆反应的速记描述为：
e +s↔e
底物与酶复合时可能反应，而不是解离。然后，酶释放产品蛋白：
ES→E + P
因此，整个系统可以写为：
E +s↔ES→E + P
该反应与该示例密切相关以前的化学博客文章。现在让我们尝试制定该系统的速率方程式。
Michaelis-Menten动力学
底物 - 酶复合物的生产es是：
（1）
及其消费：
（2）
我们现在假设所谓（伪）稳态近似（PSSA或SSA）es。这种常见的近似表明，像酶 - 底物复合物这样的反应性中间体具有高度反应性。与复杂形成相比，假定消耗产品物种的反应（解离或反应）是固有的。在这种情况下，我们可以近似于浓度的变化率es可以忽略不计。即使集中度es随着反应的进行可能会改变；重要的是，在我们感兴趣的反应的时间尺度上es对反应物底物的总体浓度的变化很快响应s。
此近似导致：
（3）
等同于：
（4）
收集左侧的所有术语，然后将它们集中到一个Michaelis-Menten平衡常数k_ \ mathrm {m}， 我们获得
（5）
关于系统中存在的酶的浓度，我们知道e，我们已经定义了一个变量es，所以我们可以写：
（6）
将其插入上述并求解浓度es，我们剩下：
（7）
该结果可用于确定蛋白质的生产率：
（8）
有趣的是，在这里，在较高的底物浓度条件下（通常是尚未进行反应的情况），我们可以近似c_ \ mathrm {s} \ gg k_ \ mathrm {m}。在这些条件下：
（9）
在这些条件下，底物消耗的速率与底物浓度本身无关：它是“零秩序”。速率仅取决于酶的可用浓度，该酶尽可能快地催化底物反应。数量k_ \ mathrm {m}和v_ \ mathrm {max}共同用于定义反应系统的动力学。
整个推导被称为Michaelis-Menten机制，以莱昂诺尔·迈克尔斯（Leonor Michaelis）和莫德·登登（Maud Menten）的名字命名。它发现在大量生化反应中进行了广泛的应用。当时，迈克尔斯（Michaelis）和登登（Menten）于101年前发布了他们的结果，他们无法使用数字计算机来快速整合这四种物种的微分方程系统。取而代之的是，通过以直观的，物理动机的近似进行上述分析，他们获得了一种简单的关系，向他们展示了什么影响酶和底物浓度对酶促反应速率的影响。这个近似值如何？值得庆幸的是，我们现在可以计算完整的模型 - 没有PSSAes- 并将其与简化方程式的结果进行比较。
Comsol中的酶动力学
使用反应工程在两个相关反应中输入的界面简单而直观。通过使用<=>符号，comsol多物理学立即了解要模拟可逆反应，从而为前进速率和反向速率常数提供必要的输入字段（以及生成变量的变量e，，，，s， 和es）。以同样的方式，一旦生产方程式p已经键入，创建了相应浓度的变量。
k的值1= 1700 m-1s-1，k-1= 10-3s-1和k猫= 0.5 s-1，以及初始浓度的合理值e和s，从文学中获取（对凹槽 - 蛋白结合反应的热量观察，几乎没有疏水相互作用的贡献;K. Aoki等。J Biol。化学卷。272，第32158-32162页，1997年）。当我们处理尺度上的这种显着差异时，这两个高度浓缩的物种（p和s，图1）与高度稀释的物种分开显示（e和es，图2）。请注意，这种量表本质上的差异证明了我们对稳态近似的使用是合理的！
图1：底物的浓度曲线（蓝色的）和产品（绿色） 随着时间的推移。
图2：酶的浓度（蓝色的）和酶 - 基底络合物（绿色） 随着时间的推移。
图3：Michaelis-Menten动力学的比较（绿色实线）具有完全集成的反应机制（蓝色的星号）。
总结言论和下一步
这些结果如何使我们了解与Michaelis-Menten机制相关的错误？我们可以将结果与计算出的产品形成速率进行比较。为此，comsol变量comp1.re.r_2，生产蛋白质的速率，以及kCat*e0*comp1.re.c_s/（km+comp1.re.c_s），派生的迈克利斯 - 门en表达绘制在与底物浓度函数的相同1D曲线组上。这产生了图3，上面。您可以看到该协议在近似理论和完整的数值方法之间非常好。
在Michaelis-Menten机制成立100周年之后，我们以模拟方式以我们知道的最佳方式来表彰他们的开拓性出版物。
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